avangard-pressa.ru

Белки - АМФОТЕРНЫЕ ЭЛЕКТРОЛИТЫ - Биология

АМФОТЕРНОСТЬ обусловлена:

Концевыми СООН и NH2 группами.

2.Боковыми группами:

ГЛУ, АСП -дополнительные кислотные СВОЙВТВА. АРГ, ЛИЗ, ГИС - основные свойства.

Т.к. белковые молекулы имеют много ИОНОГЕННЫХ групп, следовательно, они ПОЛИЭЛЕКТРОЛИТЫ. БЕЛКИ являются АМФОЛИТАМИ.

Б. Буферные свойства - способность поддерживать РН среды. Наиболее мощным буфером крови является ГЕМОГЛОБИНОВЫЙ буфер, т.к. в большом количестве содержит ГИСТИДИН.

B. Белки содержат заряд, который зависит от соотношения кислотных и основных групп, а оно в свою очередь зависит от их диссоциации, определяющейся РН среды.

Изоэлектрическое состояние - это состояние молекулы белка, при котором её заряд равен 0. Значение РН, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой.

PI кислые белки<7 (белки протоплазмы)

РI основные белки >7 (ядерные белки).

В изоэлектрическом состоянии белок менее устойчив. Это свойство белков используется при их ФРАКЦИВАНИИ:

ИОНООБМЕННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ.

Для неё используется ИОНООБМЕННИКИ, которые изготавливаются из чистой целлюлозы: ДЭАЭ - целлюлоза (содержит катионные группы); КМ - целлюлоза (содержит анионные группы). На ДЭАЭ разделяют отрицательно заряженные белки, на КМ - положительно заряженные. Чем больше в белке СООН групп, тем прочнее он связывается с ДЭАЭ целлюлозой.

Разделение белков на основании величины заряда - электрофорез белков. С помощью электрофореза в сыворотке крови выделяют как минимум 5 фракций: АЛЬБУМИНЫ, альфа, альфа-2, гамма, бета - глобулины.

Коллоидные свойства белков.

Белковые растворы весьма устойчивы ,их иногда относят к истинным растворам , высокая молекулярная масса придаёт белковым растворам коллоидные свойства.

A. Оптические свойства:

- ОПАЛЕСЦЕНЦИЯ - дифракция световых лучей при прохождении через раствор и, следовательно, наблюдение его некоторого потемнения при взгляде под прямым углом к источнику света.

- Рассеивание света ( конус ТИНДАЛЯ).

Оптические свойства используются в световой микроскопии, нефелометрии, ТУРБОДИМЕТРИИ.

При нефелометрии измеряется интенсивность отраженного света. При ТУРБОДИМЕТРИИ измеряется интенсивность проходящего света.

Б. Высокая вязкость растворов белка.

B. Малая скорость диффузии.

Г. Неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны. Давление, обусловленное белками, называется ОНКОТИЧЕСКИМ. Диализ - очистка белковых растворов

От низкомолекулярных веществ. В клинике используется ГЕМОДИАЛИЗ - очистка крови от азотистых компонентов.

Д. Способность белковых растворов переходить из состояния золя в гель. Гель хорошо образует миозин и др. фибриллярные белки.

5. Гидратация белков - способность белков связывать воду. Она осуществляется за счёт:

-полярных групп;

-ПЕПТИДНЫХ связей.

Г. белка связывает 30-35 г. воды. Способность связывать воду изменяется с возрастом. Вода может проникать в молекулы и связываться с внутренними структурами белка, и образованием раствора воды в белке. Вода может связываться и с наружными структурами белка с образованием ГИДРАТНОЙ оболочки.

6. Растворимость белков в воде (устойчивость белков в водном растворе). Многие белки хорошо растворимы в воде, что определяется количеством полярных групп. Растворимость глобулярных молекул лучше, чем фибриллярных белков. Факторы, определяющие стабильность белковых растворов:

- наличие зарядов в белковой молекуле. Одноименные заряды способствуют растворимости белка, т.к. препятствуют соединению молекул и выпадению в осадок.

- Наличие ГИДРАТНОЙ оболочки, препятствующей объединению белковых молекул. Для осаждения белка, его необходимо лишить этих двух факторов устойчивости. Методом осаждения белка является вливание - осаждение белка с помощью нейтральных солей - (NH4)2-S04.

В полунасыщенном растворе (NH4)2-SO4 осаждаются глобулины, а в насыщенном - альбумины.

После удаления осаждающего фактора, белки переходят в растворённое состояние.

ЛАБИЛЬНОСТЬ пространственной структуры белка. Под действием внешних факторов может происходить нарушение высших уровней организации белковой молекулы (вторичной, третичной, четвертичной структур) при сохранении первичной структуры. При этом белок теряет свои НАТИВНЫЕ, физико-химические и биологические свойства. Это явление называется денатурацией. Денатурацию вызывают химические факторы ( повышение температуры, давления, механическое воздействие, УЗ, ионизирующее излучение), химические факторы ( кислоты, щелочи, органические растворители -спирт, фенол; соли тяжёлых металлов).n В некоторых случаях возможна РЕНАТУРАЦИЯ, когда денатурирующий фактор действовал кратковременно и нанёс лёгкое разрушение молекуле. В последние годы установлено, что в организме есть белковые системы предупреждающие денатурацию. Они тоже белковой природы - ШАПЕРОНЫ - класс белков, защищающий в условиях клетки др. белки от денатурации. Они облегчают формирование пространственной конфигурации белков. К ним относятся белки теплового шока или белки стресса.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ.

1 .По функции выделяют:

1. Транспортные белки (гемоглобин ® О2, альбумин жирные кислоты).