avangard-pressa.ru

БЕЛКИ. нуклеиновые кислоты - Химия

АКТУАЛЬНОСТЬ ТЕМЫ

Белки являются компонентами всех клеток и тканей живых организмов. К белковым веществам относятся ферменты, гормони¸ токсины и др. Мономерными единицами белков и пептидов является α-аминокислоты. Белки и нуклеиновые кислоты представляют собой сложные из созданных природой биополимеров. С участием РНК идет образование клеточных белков. ДНК обеспечивают хранение и передачу наследственной информации. Важность изучения нуклеиновых кислот и нуклеопротеидов обусловливается также тем, что вирусы являются почти чистыми нуклеопротеидами.

Борьба с многочисленными вирусными заболеваниями невозможна без знания структуры и свойств нуклеиновых кислот. При лечении этих заболеваний используют нуклеозиды-антибиотики, которые выступают в организме в качестве антиметаболитов. В основе онкологических заболеваний лежит нарушение нормального функционирования нуклеиновых кислот и белков клетки. При лечении этих заболеваний также используют лекарственные вещества нуклеиновой природы. Поэтому интерпретацию строения и химических свойств белков и нуклеиновых кислот важно при использовании их в качестве лекарственных средств.

ЦЕлИ ОБУЧЕНИЯ

Общая цель: Уметь интерпретировать строение и химические свойства аминокислот, белков и нуклеиновых кислот для дальнейшего изучения их биологических и фармацевтических функций.

Конкретные цели.

Уметь:

1. 1. Интерпретировать строение и изомерию α-аминокислот.

2. Интерпретировать химические свойства α-аминокислот на основе их структурно функциональных особенностей.

3. Интерпретировать строение пептидов и простых белков (протеинов).

4. Трактовать вторичную, третичную и четвертичную структуру белковых молекул.

5. Составлять химические формулы нуклеозидов и

СОДЕРЖАНИЕ ОБУЧЕНИЯ

1. Основные теоретические вопросы:

1. Классификация, номенклатура и изомерия α-аминокислот, участвующих в образовании белков.

2. Химические свойства α-аминокислот:

3. Идентификация α-аминокислот (нингидрина и ксантопротеиновая реакции).

4. Строение пептидов и простых белков (протеинов). Пептидный связь. Биуретовая реакция.

5. Образование первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белковых молекул.

6. Синтез, гидролиз и денатурация белка. Сложные белки (протеиды).

7. Понятие о строении нуклеопротеидов. Различия в строении РНК и ДНК. Образование и гидролиз нуклеиновых кислот.

8. Медико-биологическое и фармацевтическое значение α-аминокислот, белков и нуклеиновых кислот.

2. Основные термины и их определения:

Белки - полимеры, состоящие из остатков a-аминокислот. Молекулярная масса белков составляет от 5000 до нескольких миллионов. Белки с низкой молекулярной массой называются пептидами. В зависимости от структуры белки разделяют на простые (протеины) и сложные (протеиды). Последние, кроме белка, содержат в своей структуре химически связанную с ним простетической группы - небелковую часть молекулы. По природе простетической группы протеиды разделяют на липопротеиды, нуклеопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды, фосфопротеиды и металлопротеидов. Пептиды образуются в результате взаимодействия аминокислот и карбоксильных групп a-аминокислот:

Амидный связь (-СONН-) между двумя аминокислотными фрагментами называется пептидной связью. Названия пептидов образуются путем последовательного перечисления всех аминокислот, начиная с конечной аминокислоты, причем названия аминокислот, кроме последней, приобретают суффикса -ил (-ил). С этой же последовательностью пишут также сокращенные обозначения:

Четкую последовательность a-аминокислот, которые входят в определенный полипептидную цепь, называют первичной структурой пептида или белка.

Вторичной структурой белков называют пространственное расположение (пространственное заключения) атомов основного полипептидной цепи. Выделяют два типа вторичной структуры белков - a-спираль и складчатую β-структуру.

Полипептидную цепь, имеет тот или иной тип вторичной структуры, способен определенным образом скручиваться в пространстве, что и определяет третичную структуру белка, то есть общую форму полипептидной цепи.

Четвертичная структура белка свойственна макромолекулам, в состав которых входят несколько полипептидных цепей (субъединиц), соединенных между собой нековалентными связями.

Главными функциями белков в организме человека являются:

1. Ферментативный катализ. Все известные ферменты имеют белковую происхождения, поэтому именно белки определяют ход и результат преобразований в живых телах.

2. Транспортировка, накопления и удаления различных по природе веществ.

3. Иммунная защита организма осуществляется с помощью антител - белков, способных «узнавать» и связывать сторонние объекты (белки, вирусы, бактерии и т.д.), не нанося при этом вреда белкам и клеткам организма.

4. Белки выполняют роль регуляторов различных биохимических реакций в организме. Такие вещества называют гормонами.

5. Образование и передача нервных импульсов осуществляется с помощью рецепторных белков.

6. Жёсткость и определенная форма обеспечиваются в организмах животных нитевидным белком коллагеном, который входит в состав кожи и костей.

7. Некоторые белки играют роль резервного материала. Они расщепляются в организме, а образованные аминокислоты идут на построение нужных молекул или становятся источником энергии.

Итак, по функциям белки можно разделить на ферменты, транспортные и иммунные белки, гормоны, рецепторные и стуктурно белки.

Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные гетерополимеры, состоящие из остатков ортофосфорной кислоты и рибозы или дезоксирибозы, чередующиеся и соединены с нуклеиновыми основаниями, которые выступают в полимерном цепи как «боковые» группы. Нуклеиновые кислоты обеспечивают хранение и передачу наследственной информации, принимают непосредственное участие в синтезе клеточных белков. Они входят в структуру сложных белков - нуклеопротеидов, которые содержатся во всех клетках организма человека, животных, растений, бактерий и вирусов.

Мономерными единицами нуклеиновых кислот являются нуклеотиды. Поэтому нуклеиновые кислоты называют еще полинуклеотидами. При гидролизе нуклеотидов образуются углевод, ортофосфорной кислота и гетероциклические основания. Химическая структура, состоящая из углерода и гетероциклического основания, называется нуклеозидом. Гидролиз нуклеиновых кислот можно представить в виде схемы:

В зависимости от природы углевода, который входит в состав нуклеотидов, нуклеиновые кислоты делятся на два вида - дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК), которые содержат углевод 2-дезокси-D-рибозу, и рибонуклеиновые кислоты (РНК), которые имеют в своем составе углевод D- рибозу:

Гетероциклические основания, входящие в состав нуклеиновых кислот, являются производными пурина и пиримидина. К основам группы пурина принадлежат аденин (А) * и гуанин (G):

Основами группы пиридина является урацил (И), тимин (Те цитозин (С):

N-гликозиды, состоящие из остатков нуклеиновых оснований и D-рибозы или 2-дезокси-D-рибозы, называют нуклеозидами. В зависимости от природы углеводного остатка различают рибонуклеозид и дезоксирибонуклеозид.

Названия нуклеотидов образуют аналогично названий гликозидов. Однако чаще применяют названия, которые для рибонуклеозид образуют от тривиальных названий соответствующих нуклеиновых оснований с окончанием -идин (-идин) в пиримидиновых и -озин- в пуриновых нуклеозидов, например, уридин и аденозин:

В названиях дезоксирибонуклеотидов дополнительно вводится приставка дезокси-.

Эстер фосфорной кислоты (фосфат) и нуклеозида называют нуклеотидом. В зависимости от природы пентозы выделяют рибонуклеотиды и дезоксирибонуклеотидов.

Граф логической структуры

Аминокислоты Классификация строение изомерия химические свойства Кислотно–основные общие специфические Амфотерность Изоэлектрическая точка по карбоксильной группе по аминогруппе образование пептидов качественные реакции Ненгидриная реакция Ксантопротеиновая реакция Медико–биологическое и фармацевтическое значение

4. Источники информации:

1. Органическая химия. Учебник для высших фармацевтических учебных заведений. В 3 кн. / В.П.Черных, Б.С.Зименковский, И.С.Гриценко. - Харьков: Основа, 1997.-Кн..3, - с.165-195.

2. Общий практикум по органической химии. В.П.Черных и др.- Харьков: Изд-во НФАУ, Золотые страницы, 2002, - с.393-401.

3. Лекции по органической химии.

УЧЕБНЫЕ ЗАДАНИЯ

Задание 1

Назовите приведенные соединения по замисниковою и тривиальной номенклатуре:

Задание 2

Напишите схемы взаимодействия a-аминовалериановои кислоты (валина) со следующими реагентами: 1) NaOH (H2O); 2) HCl; 3) CH3OH (H +); 4) CН3COCl; 5) C6H5OCOCl; 6) CH3J. Назовите полученные соединения.

Задание 3

Назовите пептиды, указывая N- и С-концевые аминокислоты:

Задание 4

Напишите структурную формулу дипептида, при полном гидролизе

которого образуются глицин, аланин и цистеин, а при частичном - аланилглицин и глицилцистеин.

Задание 5

Что собой представляет первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белков? Как определяется первичная структура белков?

Задание 6

Дайте определение термина «нуклеотиды». Укажите N-гликозидные связи в формулах уридина и аденозина. Приведите схему и назовите продукты их гидролиза.

Задание 7

Дайте определение термина «нуклеотид». Приведите формулы и названия нуклеотидов, имеющие в своих молекулах остатки урацила, цитозина, аденина, гуанина. Приведите схему постадийного гидролиза тимидин-5-фосфата.

ЗАДАЧИ ДЛЯ ПРОВЕРКИ ДОСТИЖЕНИЯ КОНКРЕТНЫХ ЦЕЛЕЙ ОБУЧЕНИЯ

1. Амфотерность аминокислот обусловлена наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (-СООН) и основного (-NH2) характера. Укажите, образование которых соединений является доказательством амфотерных свойств:

A. комплексных соединений

B. Солей со щелочами и кислотами

C. кислых и средних солей

D. N - ацильных производных

E. Основ Шиффа

2. α-аминокислоты способны к поликонденсации. Определите пару аминокислот, входящих в состав указанного дипептида:

A. Аланин и валин

B. Глицин и аланин

C. Серин и аланин

D. Валин и глицин

E. Серин и валин

3. Для идентификации α-аминокислот много качественных реакций. Определите, для выявления которой из приведенных соединений используют реакцию с концентрированной азотной кислотой (Ксантопротеиновая реакцию):

А. В. С.

Д. Е.NH2–CH2–COOH

4. Для количественного определения α аминокислот используется реакция дезаминирования с последующим измерением объема азота, выделившегося. Укажите, при участии которого реагента проводят эту реакцию:

A. NaCl;

B. KOH;

C. NH4NO3;

D. HNO2;

E. HCl;

5. В пептидах между α аминокислотными фрагментами образуется пептидная связь. Укажите фрагмент молекулы, который соответствует пептидной группе:

А. В. С.

D. Е.

6. α-, β- и γ- Аминокислоты по-разному относятся к нагреванию. Укажите какая из приведенных кислот образует циклический диамид - дикетопиперазин:

А. В С.

D. Е.

7. Цитозин (4 амино-2 гидрокси пиримидин) входит в состав нуклеиновых кислот. Укажите, какой вид таутомерии характерен для него:

A. Нитро - аци нитро

B. лакто- лактимна

C. азольные

D. Тион-тиольной

E. Кето-енольна

8. В состав белков и пептидов входят различные -аминокислоты. Укажите соединение, относящаяся к ним:

A. CH3–CH2–CH- NH2

B. NH2-CH2–CH2–COOH

C. CH3–CH(CH3)–CH2–COOH

D. NH2–CH2–CH2– NH2

E. CH3–CH(NH2)–COOH

9. При синтезе пептидов для защиты аминогруппы используют реакцию ацилирования в результате которой образуются N-ацильные производные. Укажите ацилюючий реагент, который используется в данном случае:

A. Ангидриды карбоновых кислот

B. Галогенангидриды карбоновых кислот

C. Бензоксикарбонилхлорид

D. Магнийорганични соединения

E. Арилалкилгалогениды

10. Основания, входящие в состав нуклеиновых кислот, являются производными гетероциклических соединений. Выберите правильное название для данного вещества:

A. 4-аминопурина

B. 8-аминопурина

C. 6-аминопурина

D. 2-аминопурина

E. 6-нитропурин

Эталоны ответов:

1.B, 2.B, 3.A, 4.D, 5.C, 6.C, 7.B, 8.E, 9.C, 10.C.

Занятие № 34